Статья. Спрингер 2005. 6 с.
Аннотация.
Специфичность подложки α-химотрипсина и других сериновых протеаз, трипсина, эластаза, протеиназы К и субтилизина, к гидролизу различных полиэфиров исследовали с использованием поли(L-лактид) (PLA), поли (β-гидроксибутирата) (PHB), поли(этилен сукцината) (PES), поли(этилен адипата) (PEA), поли(бутилен сукцината) (PBS), поли(бутилен-сукцинат-со-адипат) (PBS/A), поли[олиго(тетраметиленовый сукцината)-со-(тетраметиленовый карбоната)] (PBS/C) и поли(ε-капролактона) (PCL). α-Химотрипсин смог разложить PLA и PEA с низкой активностью на PBS/А. Протеиназа К и субтилизин деградировали практически все субстраты, кроме PHB. У трипсина и эластазы были подобные особенности подложки в α-химотрипсине.
Список заголовков:
Введение.
Материалы и методы.
Материалы.
Подготовка бумаги с полиэфирным покрытием.
Ферментная активность α-химотрипсина.
Липаза активности фермента.
Последовательный анализ N-концевые.
Ферментативная деградация полиэфиров.
Результаты и обсуждение.
Деградация PLA разнообразными препаратами α-химотрипсин.
Очистка α-химотрипсина.
N-концевая последовательность.
Специфичность очищенного α-химотрипсина и других серин протеаз.
Влияние различных ингибиторов на деградацию PLA серин протеазами.
Источники.
